LONGÉVITÉ: SIRT3, l'enzyme qui faiblit mais ne bouge pas

L'étude a été menée chez des jeunes hommes en bonne santé, répartis en 2 groupes : l'un a été soumis à un exercice d'endurance pendant une heure, l'autre au jeûne durant 48 heures. Les chercheurs ont ensuite prélevé des biopsies des muscles squelettiques à différents points dans le temps après l'exercice et le jeûne et isolé les mitochondries. Leur analyse constate que, bien que le niveau de SIRT3 diminue dans les cellules, sa situation dans la cellule n'est pas modifiée, ce qui suggère que son activité n'est pas régie par des modifications de niveau dans les mitochondries des cellules du muscle squelettique humain : en effet, les cellules musculaires squelettiques réagissent à des stimuli -comme l'exercice ou le jeûne- en activant de nombreuses protéines mitochondriales. La régulation de ces protéines se traduit par leur accès à certaines zones de la cellule. Les chercheurs s'attendaient donc à ce que SIRT3 se déplace vers les mitochondries en réponse à l'exercice et le jeûne, ce qui n'est pas le cas. Cependant, cette recherche montre que contrairement à d'autres protéines, SIRT3 ne semble pas régulée par des changements dans la localisation mitochondriale, en réponse au stress de l'énergie cellulaire dans le muscle squelettique humain.

L'étude participe ainsi à décrypter comment SIRT3 est régulée chez les humains. Comprendre les mécanismes de contrôle de l'activité de SIRT3 peut être crucial pour cibler l'activité de cette protéine pour lutter contre les maladies métaboliques chez l'homme.